Proteinele procesoarelor de semnal PII sunt larg răspândite în procariote și plante, unde controlează o multitudine de reacții anabolice.Supraproducția eficientă de metaboliți necesită relaxarea circuitelor strânse de control celular.Aici demonstrăm că o mutație unică punctuală a proteinei de semnalizare PII din cianobacteria Synechocystis sp.PCC 6803 este suficient pentru a debloca calea argininei care provoacă supraacumularea biopolimerului cianoficină (multi-L-arginil-poli-L-aspartat).Acest produs este de interes biotehnologic ca sursă de aminoacizi și acid poliaspartic.Această lucrare exemplifică o nouă abordare a ingineriei căilor prin proiectarea proteinelor de semnalizare PII personalizate.Aici, Synechocystis sp.Tulpina PCC6803 cu o mutație PII-I86N a supraacumulat arginină prin activarea constitutivă a enzimei cheie N-acetilglutamat kinaza (NAGK). În tulpina modificată BW86, activitatea NAGK in vivo a fost puternic crescută și a condus la un conținut de arginină de peste zece ori mai mare. decât în tipul sălbatic.În consecință, tulpina BW86 a acumulat până la 57 % cianoficină pe masă uscată celulară în condițiile testate, ceea ce reprezintă cel mai mare randament de cianoficină raportat până în prezent.Tulpina BW86 a produs cianoficină într-un interval de masă moleculară de la 25 la >100 kDa;tipul sălbatic a produs polimerul într-un interval de la 30 până la > 100 kDa. Randamentul ridicat și masa moleculară mare a cianoficinei produse de tulpina BW86 împreună cu cerințele scăzute de nutrienți ale cianobacteriilor îl fac un mijloc promițător pentru producerea biotehnologică a cianoficinei.Acest studiu demonstrează, de asemenea, fezabilitatea ingineriei căilor metabolice folosind proteina de semnalizare PII, care apare în numeroase bacterii.
