Acid (2S,3R)-2-amino-3-hidroxibutanoic Cas: 72-19-5 99% pulbere cristalină albă
| Număr de catalog | XD90285 |
| numele produsului | Acid (2S,3R)-2-amino-3-hidroxibutanoic |
| CAS | 72-19-5 |
| Formulă moleculară | C4H9NO3 |
| Greutate moleculară | 119.11916 |
| Detalii de depozitare | Înconjurător |
| Cod tarifar armonizat | 29225000 |
Specificatiile produsului
| Test | 99 - 101% |
| Aspect | Pulbere cristalină albă |
| Rotatie specifica | -27,5 până la -29,0 |
| Metale grele | 10 ppm max. |
| AS | 10 ppm max |
| pH | 5,2 - 6,5 |
| SO4 | <0,020% |
| Fe | 10 ppm max |
| Pierdere prin uscare | <0,20% |
| Rezidu la aprindere | <0,10% |
| Transmisie | NLT 98% |
| Cl | <0,02% |
| sare de amoniu | <0,02% |
Protein fosfatazele serină/treonină au fost descrise în multe bacterii patogene ca enzime esențiale implicate în căile de transducție a semnalului dependente de fosforilare și asociate frecvent cu virulența acestor organisme.O inspecție a genomului Mycoplasma synoviae a dezvăluit prezența unei gene (prpC) care codifică o proteină fosfatază presupusă a subfamiliei proteine fosfatază 2C (PP2C).Aici, raportăm o caracterizare biochimică completă a fosfatazei M. synoviae (PrpC) și rolul particular al ionilor metalici în relația structură-funcție a acestei enzime.Analiza secvenței de aminoacizi a PrpC a arătat că toate reziduurile implicate în centrul metalului dinuclear și resturile presupuse de coordonare a ionilor de metal al treilea, conservate în fosfatazele PP2C, sunt prezente în PrpC.PrpC este o proteină monomerică capabilă să defosforileze fosfo-substraturile cu dependență de ionii Mn(2+).Analiza stabilității termice a demonstrat stabilitatea enzimei la temperaturi blânde și influența ionilor Mn(2+) în această proprietate.Analiza spectrometriei de masă a sugerat că trei ioni metalici se leagă de PrpC, dintre care doi cu o constantă aparentă de mare afinitate.Analiza mutațională a reziduurilor presupuse de coordonare a treilea metal, Asp122 și Arg164, a arătat că aceste variante au prezentat o legare mai slabă a ionilor de mangan și că ambele mutații au afectat activitatea fosfatazei PrpC.Conform acestor rezultate, PrpC este un membru al proteinei fosfatază dependent de metal cu o stabilitate îmbunătățită în formă holo și cu Asp122, posibil implicat în al treilea situs de legare a metalului, esențial pentru activitatea catalitică.
