Produse

Adsorbția proteinelor la interfețele solid-fluid este adesea descoperită empiric că promovează formarea de agregate solubile și particule mai mari, subvizibile și vizibile, dar etapele cheie ale acestui proces sunt adesea dificil de sondat direct.Agregarea mediată de adsorbția la interfețele apă-oxid de siliciu (SiOx), asemănătoare suprafețelor de sticlă hidratată, a fost caracterizată ca o funcție de pH și forța ionică pentru alfa-chimotripsinogen (aCgn) și pentru un anticorp monoclonal (IgG1).O celulă de flux a permis reflexivitatea neutronilor pentru straturile de proteine ​​adsorbite pentru curățarea suprafețelor SiOx, precum și după pași succesivi de „clătire”.Agregatele recuperate în soluție după „clătirea” ușoară a suprafeței au fost caracterizate prin împrăștiere a neutronilor, microscopie și spectroscopie de fluorescență.Moleculele IgG1 orientate în primul rând „plate” pe suprafața SiOx, cu stratul de proteină primar desorbit într-o măsură minimă, în timp ce un strat de suprafață difuz a fost ușor clătit.Moleculele de aCgn au fost rezistente la desorbție atunci când păreau să fie desfășurate la interfață, dar altfel au fost îndepărtate cu ușurință.Pentru cazurile în care a avut loc o legare puternică, proteina care a desorbit a fost un amestec de monomer și cantități mici de agregate HMW (pentru aCgn) sau particule subvizibile (pentru IgG1).Modificările în adsorbție și/sau desfășurare cu pH-ul au indicat că interacțiunile electrostatice au fost importante în toate cazurile.