L-cistina CAS:56-89-3 99% cristale albe sau pulbere cristalină
| Număr de catalog | XD90322 |
| numele produsului | L-cistina |
| CAS | 56-89-3 |
| Formulă moleculară | C6H12N2O4S2 |
| Greutate moleculară | 240.30 |
| Detalii de depozitare | Înconjurător |
| Cod tarifar armonizat | 29309013 |
Specificatiile produsului
| Aspect | Cristale albe sau pulbere cristalină |
| Test | 99% |
| Nota | USP32 |
| Rotatie specifica | -215° până la -225° |
| Metale grele | <0,0015% |
| AS | 1,5 ppm max |
| SO4 | 0,040% max |
| Fe | <0,003% |
| Pierdere prin uscare | 0,20% max |
| Reziduu la aprindere | 0,10% max |
| Cl | 0,10% max |
Structurile cristaline ale complexelor carboxipeptidazei T (CpT) cu fenilalanină și analogi de substrat de arginină - acid benzilsuccinic și acid (2-guanidinoetilmercapto)succinic - au fost determinate prin metoda de înlocuire moleculară la rezoluții de 1,57 Å și 1,62 Å pentru a clarifica profilul larg de specificitate a substratului. a enzimei.Resturile conservatoare Leu211 și Leu254 (de asemenea prezente atât în carboxipeptidaza A, cât și în carboxipeptidaza B) s-au dovedit a fi determinanți structurali pentru recunoașterea substraturilor hidrofobe, în timp ce Asp263 a fost pentru recunoașterea substraturilor încărcate pozitiv.Mutațiile acestor determinanți modifică profilul substratului: varianta CpT Leu211Gln dobândește proprietăți asemănătoare carboxipeptidaza B, iar varianta CpT Asp263Asn selectivitate asemănătoare carboxipeptidaza A.S-a demonstrat că bucla Pro248-Asp258 care interacționează cu Leu254 și Tyr255 este responsabilă pentru recunoașterea reziduului C-terminal al substratului.Legarea substratului la subsite-ul S1' duce la deplasarea ligand-dep-end a acestei bucle, iar mișcarea lanțului lateral Leu254 induce rearanjarea conformației a reziduului Glu277 crucial pentru cataliză.Aceasta este o nouă perspectivă asupra selectivității substratului metalocarboxipeptidazelor care demonstrează importanța interacțiunilor dintre subsitul S1’ și centrul catalitic.
